Аминокислоты - гетерофункциональные соединения, которые обязательно содержат две функциональные группы: аминогруппу - NH 2 и карбоксильную группу -СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простейших аминокислот можно записать так:
Так как аминокислоты содержат две различные функциональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличаются от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.
Свойства аминокислот
Аминогруппа - NH 2 определяет основные свойства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.
Группа -СООН (карбоксильная группа) определяет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты - это амфотерные органические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:
С сильными кислотами- как основания-амины:
Кроме того, аминогруппа в аминокислоте вступает во взаимодействие с входящей в ее состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль:
Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:
Так как аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию ионов водорода.
Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависимости от радикала R- они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.
Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно половина из этих аминокислот относятся к незаменимым , т. к. они не синтезируются в организме человека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, цистеин, метионин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пищей. Если их количество в пище будет недостаточным, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденсацию с выделением воды и образованием амидной группировки -NH-СО-, например:
Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.
К ним, кроме названного выше синтетического волокна капрона, относят, например, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических волокон пригодны аминокислоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.
Полиамиды альфа-аминокислот называются пептидами . В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипептиды . В таких соединениях группы -NH-СО- называют пептидными.
Изомерия и номенклатура аминокислот
Изомерия аминокислот определяется различным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:
Широко распространены также названия аминокислот, в которых положение аминогруппы обозначается буквами греческого алфавита: α, β, у и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно назвать также α-аминокислотой:
Способы получения аминокислот
Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты .
В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 ( α-аминокислоты) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов. Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.
Аминокислоты - органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH 2 .
Аминокислоты можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.
КЛАССИФИКАЦИЯ
Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.
2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.
3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.
Примером ароматической аминокислоты может служить пара -аминобензойная кислота:
Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан –незаменимая α- аминокислота
НОМЕНКЛАТУРА
По систематической номенклатуре названия
аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением
приставки амино-
и указанием места расположения аминогруппы по отношению
к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.
Например:
Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.
Пример:
Для α-аминокислот R-CH(NH 2)COOH
Которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.
Таблица.
|
Аминокислота |
Сокращённое обозначение |
Строение радикала (R) |
|
Глицин |
Gly (Гли) |
H - |
|
Аланин |
Ala (Ала) |
CH 3 - |
|
Валин |
Val (Вал) |
(CH 3) 2 CH - |
|
Лейцин |
Leu (Лей) |
(CH 3) 2 CH – CH 2 - |
|
Серин |
Ser (Сер) |
OH- CH 2 - |
|
Тирозин |
Tyr (Тир) |
HO – C 6 H 4 – CH 2 - |
|
Аспарагиновая кислота |
Asp (Асп) |
HOOC – CH 2 - |
|
Глутаминовая кислота |
Glu (Глу) |
HOOC – CH 2 – CH 2 - |
|
Цистеин |
Cys (Цис) |
HS – CH 2 - |
|
Аспарагин |
Asn (Асн) |
O = C – CH 2 – │ NH 2 |
|
Лизин |
Lys (Лиз) |
NH 2 – CH 2 - CH 2 – CH 2 - |
|
Фенилаланин |
Phen (Фен) |
C 6 H 5 – CH 2 - |
Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино- , три группы NH 2 – триамино- и т.д.
Пример:
Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота :
ИЗОМЕРИЯ
1. Изомерия углеродного скелета
2. Изомерия положения функциональных групп
3. Оптическая изомерия
α-аминокислоты, кроме глицина NН 2 -CH 2 -COOH.
ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.
ПОЛУЧЕНИЕ
3. Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют α - аминокислоты белков.
ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.
I . Общие свойства
1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:
Водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:
цвиттер-ион
Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.
ПРИМЕНЕНИЕ
1) аминокислоты широко распространены в природе;
2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;
3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;
4) их используют для питания больных;
5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);
6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;
7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.
О РОЛИ АМИНОКИСЛОТ
Нахождение в природе и биологическая роль аминокислот
Нахождение в природе и би...гическая роль аминокислот
Аминокислоты — это органические амфотерные соединения. Они содержат в составе молекулы две функциональные группы противоположного характера: аминогруппу с основными свойствами и карбоксильную группу с кислотными свойствами. Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями:
Н 2 N -СН 2 -СООН + HCl → Сl [Н 3 N-СН 2 -СООН],
Н 2 N -СН 2 -СООН + NaOH → H 2 N-CH 2 -COONa + Н 2 О.
При растворении аминокислот в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который может присоединиться к аминогруппе. При этом образуется внутренняя соль, молекула которой представляет собой биполярный ион:
H 2 N-CH 2 -СООН + Н 3 N -СН 2 -СОO — .
Кислотно-основные превращения аминокислот в различных средах можно изобразить следующей общей схемой:
Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную или кислую среду в зависимости от количества функциональных групп. Так, глутаминовая кислота образует кислый раствор (две группы -СООН, одна -NH 2), лизин — щелочной (одна группа -СООН, две -NH 2).
Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а аминокислота - в гидроксикислоту:
H 2 N-CH(R)-COOH + HNO 2 → HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O
Измерение объема выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка ).
Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир (точнее, в хлороводородную соль эфира):
H 2 N-CH(R)-COOH + R’OH H 2 N-CH(R)-COOR’ + Н 2 О.
Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.
Важнейшее свойство аминокислот - их способность к конденсации с образованием пептидов.
Качественные реакции .
1) Все аминокислоты окисляются нингидрином
с образованием продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет. Иминокислота пролин дает с нингидрином желтое окрашивание. Эта реакция может быть использована для количественного определения аминокислот спектрофотометрическим методом.
2) При нагревании ароматических аминокислот с концентрированной азотной кислотой происходит нитрование бензольного кольца и образуются соединения, окрашенные в желтый цвет. Эта реакция называется ксантопротеиновой (от греч. ксантос - желтый).
Аминокислоты (АК) - органические молекулы, которые состоят из основной аминогруппы (-NH 2), кислотной карбоксильной группы (-СООН), и органической R радикала (или боковой цепи), которая является уникальной для каждой АК
Структура аминокислот
Функции аминокислот в организме
Примеры биологических свойств АК. Хотя в природе встречается более 200 различных АК только около одной десятой из них включаются в белки, другие выполняют иные биологические функции:
- Они строительные блоки белков и пептидов
- Предшественники многих биологически важных молекул, производных АК. Например, тирозин является предшественником гормона тироксина и пигмента кожи меланина, тирозин также предшественник соединения ДОФА (диокси-фенилаланина). Это нейромедиатор передачи импульсов в нервной системе. Триптофан является предшественником витамина В3 - никотиновой кислоты
- Источники серы - серосодержащие АК.
- АК участвуют во многих метаболических путях, таких как глюконеогенез - синтез глюкозы в организме, синтез жирных кислот и др.
В зависимости от положения аминогруппы относительно карбоксильной группы АК могут быть альфа, α-, бета, β- и гамма,γ.
|
Альфа - аминогруппа присоединена к углероду, примыкающему к карбоксильной группе:
|
Бета - аминогруппа находятся на 2-м углероде от карбоксильной группы
|
Гамма - аминогруппа на 3-м углерое от карбоксильной группы
|
В состав белков в ходят только альфа-АК
Общие свойства альфа-АК белков
1 - Оптическая активность - свойство аминокислот
Все АК, за исключекнием глицина, проявляют оптическую активность, т.к. содержат по крайней мере один асимметричный атом углерода (хиральный атом).
Что представляет собой асимметричный атом углерода? Это атом углерода, к которому присоединены четыре различных химических заместителя. Почему глицина не проявляет оптическую активность? В его радикале только три разных заместителя, т.е. альфа-углерод не асимметричный.
Что означает оптическая активности? Это означает, что АК в растворе может присутствовать в двух изомерах. Правовращающий изомер (+), который обладает способностью вращать плоскость поляризацованного света вправо. Левовращающий изомер (-), который обладает способностью вращать плоскость поляризации света влево. Оба изомера могут вращать плоскость поляризации света на одну ту же величину, но в противоположном направлении.
2 - Кислотно-основные свойства
В результате их способности к ионизации можно записать следующее равновесие этой реакции:
R-СООН<-------> R-C00 - + H +
R- NH 2 <--------->R-NH 3 +
Поскольку эти реакции обратимы это означает, что они могут действовать как кислоты (прямая реакция) или как основания (обратная реакция), что объясняет амфотерные свойства аминокислот.
Цвиттер ион - свойство АК
Все нейтральные аминокислоты при физиологическом значении рН (около 7,4) присутствуют как цвиттерионы - карбоксильная группа непротонированная и аминогруппа протонированная (рис.2). В растворах более основных, чем изоэлектрическая точка аминокислоты (ИЭТ), аминогруппа -NH3 + в АК жертвует протон. В растворе более кислом, чем ИЭТ АК, карбоксильная группа -СОО - в АК принимает протон. Таким образом, АК иногда ведет себя как кислота, в другие время как основание в зависимости от рН раствора.
Полярность как общее свойство аминокислот
При физиологическом рН АК присутствуют как цвиттер ионы.Положительный заряд несет альфа -аминогруппа, а отрицательный карбоновая. Таким образом, создаётся два противоволожных заряда с обеих концов молекулы АК, молекула имеет полярные свойства.
Наличие изоэлектрической точки (ИЭТ) - свойство амингокислот
Значение рН, при котором чистый электрический заряд аминокислоты равен нулю, и, следовательно, она не может перемещаться в электрическом поле называется ИЭТ.
Способность поглощать в ультрафиолете - свойство ароматических аминокислот
Фенилаланин, гистидин, тирозин и триптофан поглощают при 280 нм. На рис. оторажены значения молярного коэффициента экстинкции (ε) этих АК. В видимой части спектра аминокислоты не поглощают, следовательно, они бесцветны.
АК могут присутствовать в двух вариантах изомеров: L-изомера и D-
изомера, которые являются зеркальными отражениями, и отличаются расположением химических групп вокруг атома α-углерода.
Все аминокислоты в белках в L-конфигурации, L-аминокиcлоты.
Физические свойства аминокислоты
Аминокислоты в основном водорастворимые, что объясняется их полярностью и наличием заряженных групп. Они растворимы в полярных и не растворяется в неполярных растворителях.
АК имеют высокую температуру плавления, что отражает наличие сильных связей, поддерживающих их кристаллическую решетку.
Общие свойства АК является общим для всех АК и во многих случаях определяются альфа-аминогруппой и альфа- карбоксильной группой. АК обладают и специфическими свойствами, которые диктуются уникальной боковой цепью.
Аминокислоты содержат амино - и карбоксильную группы и проявляют все свойства, характерные для соединений с такими функциональными группами. При написании реакций аминокислот пользуются формулами с неионизированными амино- и карбоксигруппами.
1)реакции по аминогруппе. Аминогруппа в аминокислотах проявляет обычные свойства аминов: амины являются основаниями, а в реакциях выступают в роли нуклеофилов.
1. Реакция аминокислот как основания. При взаимодействии аминокислоты с кислотами образуются аммонийные соли:
хлоргидрат глицина, хлороводородная соль глицина
2. Действие азотистой кислоты. При действии азотистой кислоты образуются гидроксикислоты и выделяется азот и вода:
Эту реакцию используют для количественного определения свободных аминных групп в аминокислотах, а также и в белках.
3.Образование N - ацильных производных, реакция ацилирования.
Аминокислоты реагируют с ангидридами и галогенангидридами кислот, образуя N - ацильные производные аминокислот:
Бензиловый эфир натриевая соль N карбобензоксиглицин - хлормуравьиной глицина
Ацилирование - один из способов защиты аминогруппы. N-ацильные производные имеют большое значение при синтезе пептидов, так как N-ацилпроизводные легко гидролизуются с образованием свободной аминогруппы.
4.Образование оснований Шиффа. При взаимодействии a - аминокислот с альдегидами образуются замещенные имины (основания Шиффа) через стадию образования карбиноламинов:
аланин формальдегид N-метилольное производное аланина
5.Реакция алкилирования. Амииногруппа в a -аминокислоте алкилируется с образованием N – алкилпроизводных:
Наибольшее значение имеет реакция с 2,4 - динитрофторбензолом. Получаемые динитрофенильные производные (ДНФ-производные) используются при установлении аминокислотной последовательности в пептидах и белках. Взаимодействие a- аминокислот с 2,4-динитрофторбензолом является примером реакции нуклеофильного замещения в бензольном ядре. За счет наличия в бензольном кольце двух сильных электроноакцепторных групп галоген становится подвижным и вступает в реакцию замещения:
2,4 – динитро -
фторбензол N - 2,4 - динитрофенил - a - аминокислота
(ДНФБ) ДНФ - производные a - аминокислот
6.Реакция с фенилизотиоцианатом. Эта реакция широко используется при установлении строения пептидов. Фенилизотиоцианат является производным изотиоциановой кислоты H-N=C=S. Взаимодействие a - аминокислот с фенилизотиоцианатом протекает по механизму реакции нуклеофильного присоединения. В образовавшемся продукте далее осуществляется внутримолекулярная реакция замещения, приводящая к образованию циклического замещенного амида: фенилтиогидантоин.
Циклические соединения получаются с количественным выходом и представляют собой фенильные производные тиогидантоина (ФТГ - производные) - аминокислот. ФТГ - производные различаются строением радикала R.
Кроме обычных солей a- аминокислоты могут образовывать в определенных условиях внутрикомплексные соли с катионами тяжелых металлов. Для всех a - аминокислот очень характерны красиво кристаллизующиеся, интенсивно окрашенные в синий цвет внутрикомплексные (хелатные) соли меди):
Этиловый эфир аланина
Образование сложных эфиров - один из методов защиты карбоксильной группы в синтезе пептидов.
3.Образование галогенангидридов. При действии на a- аминокислоты с защищенной аминогруппой оксидихлоридом серы (тионилхлоридом) или оксид-трихлоридом фосфора (хлорокисью фосфора) образуются хлорангидриды:
Получение галогенангидридов - один из способов активации карбоксильной группы в пептидном синтезе.
4.Получение ангидридов a - аминокислот. Галогенангидриды обладают очень высокой реакционной способностью, что снижает селективность реакции при их использовании. Поэтому более часто используемый способ активации карбоксильной группы в синтезе пептидов - это превращение ее в ангидридную. Ангидриды по сравнению с галогенангидридами кислот обладают меньшей активностью. При взаимодействии a- аминокислоты, имеющей защищенную аминогруппу, с этиловым эфиром хлормуравьиной кислоты(этилхлорформиатом) образуется ангидридная связь:
5. Декарбоксилирование. a - Аминокислоты, имеющие две электроноакцепторные группы при одном и том же атоме углерода, легко декарбоксилируются. В лабораторных условиях это осуществляется при нагревании аминокислот с гидроксидом бария.Эта реакция протекает в организме при участии ферментов декарбоксилаз с образованием биогенных аминов:
нингидрин
Отношение аминокислот к нагреванию. При нагревании a- аминокислот образуются циклические амиды, называемые дикетопиперазинами:
Дикетопиперазин
g - и d - Аминокислоты легко отщепляют воду и циклизуются с образованием внутренних амидов, лактамов:
g - лактам (бутиролактам)
В тех случаях, когда амино - и карбоксильная группы разделены пятью и более углеродными атомами, при нагревании происходит поликонденсация с образованием полимерных полиамидных цепей с отщеплением молекулы воды.