АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты - карбоновые кислоты, у которых в радикале атом водорода замещен на аминогруппу. Известно несколько сотен аминокислот. Важнейшими являются 20 аминокислот, входящих в состав белков, их называют протеиногенными. Аминокислоты, из которых построены белки, имеют аминогруппу в α-положении по отношению к карбоксильной группе. Отличительные свойства аминокислот связаны с их радикалом.

Существуют различные способы классификации аминокислот. Например, по числу аминных и карбоксильных групп.

Моноаминомонокарбоновые кислоты содержат одну аминогруппу и одну карбоксильную (основное количество аминокислот).

Моноаминодикарбоновые кислоты: аспарагиновая и глу­таминовая содержат по две карбоксильные группы на одну аминогруппу.

Диаминомонокарбоновые аминокислоты: лизин, аргинин, гистидин, наоборот, при одной карбоксильной группе имеют две амино - (или имино-) группы.

Из всех аминокислот выделяют:

Серосодержащие аминокислоты: цистеин и метионин. Гидроксиаминокислоты: серин, треонин, тирозин в радикале имеют гидроксигруппу. Циклические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан, пролин, гистидин имеют в радикале кольцо. Ароматичес­кие аминокислоты содержат ароматическое кольцо: тирозин, фенилаланин, три­птофан. Иминокислота вместо амино - содержит иминогруппу: пролин.

Чаще всего аминокислоты делят по полярности и заряду их радикалов.

Неполярные содержат гидрофобный радикал, сообщающий эти свойства всей молекуле. К ним относятся:

Полярные, незаряженные аминокислоты имеют гидрофильный радикал. К ним относятся:

Полярные, заряженные аминокислоты. Две заряжены отрицательно:

аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Сообщают кислые свойства и молекуле белка.

Три основные, положительно заряженные аминокислоты. Аминокислоты этой группы - сильно щелочные соединения (основные), которые обуславливают такие же свойства у белков.

Редкие (минорные) аминокислоты. Аминокислоты, не встречающиеся в белках.

Аминокислоты могут подвергаться модификации уже после встраивания в белковую молекулу. К ним относятся гидроксипролин, гидроксилизин, встречающиеся в белке соединительной ткани - коллагене . Десмозин и изодесмозин - производные из четы­рех молекул лизина, обнаружены в другом белке соединительной ткани эластине. Иногда аминокислотой называют цистин - соединение, образованное из двух молекул цистеина, объединенных через серу дисульфидным мостиком. В составе рибосомальных белков обнаружены аминолимонная и карбоксиаспарагиновая кислоты. Большой отрицатель­ный заряд в участке белка, где находятся эти аминокислоты, препятствует вза­имодействию белка с рРНК. В ядерных белках гистонах встречаются ацетил - и метилпроизводные лизина и серина, в фосфопротеинах - фосфосерин.

Для редких аминокислот нет соответствующих три­плетов в ДНК, т. е. эти аминокислоты не шифруются нуклеиновыми кислотами.

Известно много аминокислот, которые никогда не встречаются в белках. На­пример, цитруллин и орнитин - промежуточные продукты цикла мочевины, γ-аминомасляная кислота, принимающая участие в передаче нервных импульсов, канаванин - аминокислота, обнаруженная у растений и токси­чная для других форм жизни и др.

Свойства аминокислот

1. Аминокислоты благодаря карбоксильной и аминной группам являются амфолитами , т. е. проявляют свойства как кислот, так и оснований. В водных растворах карбоксильная группа диссоциирует, а аминогруппа протонируется по уравнению:

2. Все аминокислоты, входящие в состав белков, за исключением глицина, обладают оптической активностью . По строению аминокислоты белков относятся к L-изомерам. D-изомеры аминокислот обнаружены в составе оболочек бактерий, пеп­тидных антибиотиков - грамицидине, актиномицидине и некоторых других соединении и никогда не встречаются в составе белков.

D и L стереоизомеры аминокислот сильно отличаются по своей биологической активности. Так, например, D формы аминокислот воспринимаются человеком как сладкие, а L формы, как нейтральные по вкусу.

D и L стереоизомеры называются энантиомерами. Иногда к D и L буквам добавляют индексы s (серин) и g (глицеральдегид), в зависимости от того, что взято в качестве эталона.

3. Ни одна аминокислота не поглощает видимой части спектра света. Ультрафи­олетовый свет поглощают ароматические аминокислоты: триптофан, тирозин и фенилаланин с максимумом при длине волны 280 нм. Этот факт имеет пра­ктическое значение для спектрофотометрического количественного определения белка, поскольку почти все белки содержат эти аминокислоты.

4. Химические реакции аминокислот обусловлены их функциональными группами.

Карбоксильная группа аминокислот вступает в реакции амидирования, этерификации, восстановления и др.

Большое практическое значение имеют реакции аминогрупп аминокислот.

Для количественного определения аминокис­лот часто используется нингидриновая реакция. Нингидриновая реакция характерна для α-аминокислот. Ее дают свободные аминокислоты, пептиды и белки. Благодаря окисляющей спо­собности, нингидрин декарбоксилирует и дезаминирует аминокислоту. Восстанов­ленный нингидрин образует с молекулой невосстановленного нингидрина и аммиа­ком одинаковый для всех аминокислот, кроме пролина, комплекс синего цвета.

Пролин и гидроксипролин дают с нингидрином желтоокрашенный продукт.

Для обнаружения и количественного определения аминокислот также часто ис­пользуются цветные реакции на радикал аминокислоты: ксантопротеиновая, реакция с флуорескамином, реакция Фоля, Милона, Сакагучи и др.

Качественные реакции аминокислот имеют большое практическое значе­ние в белковой химии.

Синтезируют аминокислоты химическим и микробиологическим путём. Причём при химическом синтезе получаются рацематы (растворы, в которых половина аминокислот D формы, а половина L), поэтому их приходиться переводить и очищать с помощью ферментов. При микробиологическом синтезе получается только L форма.

Также свободные аминокислоты и пептиды можно получить из белков ферментативным гидролизом

Аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом, образуя пептидную связь, при этом образуется цепочка из аминокислот - пептид.

Функции аминокислот в организмах: входят в состав антибиотиков микроорганизмов (грамицидин), гормонов (пептид - инсулин), глутатиона (пептид - переносчик веществ через мембрану). Основная функция: образуют белки.

Назначение в промышленности: пищевые добавки, 1-ое место по объёму производства лизин и глутаминовая кислота, чуть меньше глицин и метионин.

Белки (протеины)- это высокомолекулярные органические вещества, являю­щиеся полимерами аминокислот. Молекулярная масса белков - свыше 6 тыс. Белки составляют 50% сухой массы клетки.

Основу любого проявления жизни (движения, дыхания, выделения, чувстви­тельности, размножения и т. д.) составляют белки.

Функции белков:

1. Образуют ферменты (трипсин, амилаза - ферменты класса гидролаз)

2. Запасающая (глиадин и зеин - белки зерна пшеницы и кукурузы, овальбумин - белок яйца)

3. Транспортная (гемоглобин переносит кислород, альбумины крови - жиры и жирные кислоты)

4. Сократительная (актин, миозин - белок мышц)

Флавиновые ферменты - белки желтого цвета. В качестве простетической группы эти ферменты имеют флавинмононуклеотид или флавинадениндинуклеотид - производные витамина В7 (рибофлавина).

2.Фосфопротеины - сложные белки, содержащие остаток фосфор­ной кислоты. Фосфорная кислота эфирной связью соединена с гидроксилом серина, треонина или тирозина. К числу фосфопротеинов относится казеин - белок молока. Этот протеин можно отнести также к гликопротеинам, так как он содержит гликомакропептид, стабилизирующий казеин в растворе. К фосфопротеинам относятся также белки яйца, гистоны и др.

3. Гликопротеины . Очень многие белки содержат углеводные ко­мпоненты, например: яичный альбумин, групповые факторы крови, белки оболочки клетки, мукопротеины слизей и др.

4. Липопротеины имеют в составе липидный компонент. Эти бел­ки входят в состав клеточных мемб­ран.

5. Нуклеопротеины - это комплексы нуклеиновых кислот и бел­ков, например, рибосомы и вирус табачной мозаики.

6. Металлопротеины - белки, содержащие металлы. Ферритин - белок, накапливающий железо в кроветворных органах, содержит до 23% железа в виде Fe(OH)3. Ферменты алкогольоксидаза и карбоксипептидаза содержат цинк, тирозиноксидаза - медь.

Белки также делят по их форме на глобулярные (гемоглобин) и фибриллярные (кератин).

Эти группы взаимодействуют с дипольными молекулами воды, которые ориентируются вокруг них.

Отрицательно заряженные аминокислоты . Сюда относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Имеют дополнительную СООН-группу в радикале - в нейтральной среде приобретают отрицательный заряд.

Все они гидрофильны.

Положительно заряженные аминокислоты: аргинин, лизин и гистидин. Имеют дополнительную NH2-группу (или имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале - в нейтральной среде приобретают положительный заряд.

Все они также являются гидрофильными.

Такие свойства характерны для свободных аминокислот. В белке же ионогенные группы общей части аминокислот участвуют в образовании пептидной связи, и все свойства белка определяются только свойствами радикалов аминокислот.

Не все аминокислоты, принимающие участие в построении белков человеческого тела, способны синтезироваться в нашем организме. На этом основана еще одна классификация аминокислот - биологическая.

II. Биологическая классификация.

а) Незаменимые аминокислоты, их еще называют "эссенциальные". Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым.

Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин.

Частично незаменимые: аргинин, гистидин.

а) Заменимые (могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.

III. Химическая классификация - в соответствии с химической структурой радикала аминокислоты (алифатические, ароматические).

Белки синтезируются на рибосомах, не из свободных аминокислот, а из их соединений с транспортными РНК (т-РНК).

Этот комплекс называется «аминоацил-т-РНК».

ТИПЫ СВЯЗЕЙ МЕЖДУ АМИНОКИСЛОТАМИ В МОЛЕКУЛЕ БЕЛКА

1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ - обычные прочные химические связи.

а) пептидная связь

б) дисульфидная связь

2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ - физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

а) Водородная связь

б) Ионная связь

в) Гидрофобное взаимодействие

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ.

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил»

Тетрапептид: валил-аспарагил-лизил-серин

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ!!! Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда(!) не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка.

Любой белок - это длинная неразветвленная полипептидная цепь, содержащая десятки, сотни, а иногда более тысячи аминокислотных остатков. Но какой бы длины ни была полипептидная цепь, всегда в основе ее - стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. Каждая полипептидная цепь имеет N-конец, на котором находится свободная концевая аминогруппа и С-конец, образованный концевой свободной карбоксильной группой. На этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. Числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. На рисунке видно, что из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве.

Хотя пептидная связь довольно прочная, ее сравнительно легко можно разрушить химическим путем – кипячением белка в крепком растворе кислоты или щелочи в течении 1-3 суток.

К ковалентным связям в молекуле белка помимо пептидной, относится также ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.

Цистеин - аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи.

Дисульфидная связь - это ковалентная связь. Однако биологически она гораздо менее устойчива, чем пептидная связь. Это объясняется тем, что в организме интенсивно протекают окислительно-восстановительные процессы. Дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу.

СЛАБЫЕ ТИПЫ СВЯЗЕЙ

В десятки раз слабее ковалентных связей. Это не определенные типы связей, а неспецифическое взаимодействие, которое возникает между разными химическими группировками, имеющими высокое сродство друг к другу (сродство – это способность к взаимодействию). Например: противоположно заряженные радикалы.

Таким образом, слабые типы связей - это физико-химические взаимодействия. Поэтому они очень чувствительны к изменениям условий среды (температуры, pH среды, ионной силы раствора и так далее).

ВОДОРОДНАЯ СВЯЗЬ - это связь, возникающая между двумя электроотрицательными атомами за счет атома водорода, который соединен с одним из электроотрицательных атомов ковалентно (см. рисунок).

Водородная связь примерно в 10 раз слабее, чем ковалентная. Если водородные связи повторяются многократно, то они удерживают полипептидные цепочки с высокой прочностью. Водородные связи очень чувствительны к условиям внешней среды и присутствию в ней веществ, которые сами способны образовывать такие связи (например, мочевина).

ИОННАЯ СВЯЗЬ - возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками (дополнительные карбоксильные и аминогруппы), которые встречаются в радикалах лизина, аргинина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.

ГИДРОФОБНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ - неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот - вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды. Гидрофобное взаимодействие ослабевает или разрывается в присутствии различных органических растворителей и некоторых детергентов. Например, некоторые последствия действия этилового спирта при проникновении его внутрь организма обусловлены тем, что под его влиянием ослабляются гидрофобные взаимодействия в молекулах белков.

Гидрофильные аминокислоты

К гидрофильным относятся аминокислоты, содержащие в боковой цепи карбоксильную или аминогруппу. Обе эти группы при физиологических значениях pH ионизированы.

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты - кислые аминокислоты, лизин и аргинин - сильно основные, а гистидин - слабо основная аминокислота. Кольцевая структура в молекуле гистидина называется имидазольным кольцом.

Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты в белках представлены также и своими амидами - аспарагином и глутамином.

К гидрофильным относятся также гидроксилсодержащие аминокислоты:

Цистеин, как и серин, содержит тиольную группу -SH вместо гидроксильной -ОН. Его специфическая роль в белках двояка: благодаря цистеину в активные центры белков могут быть введены тиольные группы, а два остатка цистеина в белках могут соединяться ковалентной связью -S-S-.

Пролин примечателен тем, что его остаток вызывает излом пептидной цепи. В отличие от других аминокислот свободный пролин содержит не амино-, а иминогруппу.

Определение электрического заряда аминокислоты по кривой титрования

Аминокислоты - амфотерные электролиты (амфолиты) обладают свойствами как кислот, так и оснований. На основании положений физической химии, аминокислоты принадлежат к слабым электролитам и в водных растворах в зависимости от pH среды несут на себе различный заряд в соответствии с уравнением равновесия (константы равновесия К а, К а2 и K aR):

И, как видно из табл. 3.1, боковые функциональные группы ряда аминокислот также обладают кислотно-основными свойствами: рK aR - это константа кислотности для боковой цепи аминокислоты, имеющей функциональные группы с кислотно-основными свойствами. Например, в боковой цепи глутаминовой кислоты имеется функциональная группа -СООН, для которой при определенных условиях характерно кислотно-основное равновесие

Электрический заряд на функциональной группе определяется соотношением между значениями рК а этой группы и pH раствора, описываемым уравнением Гендерсона-Гассельбаха (2.4). Каждая способная к ионизации группа аминокислоты может находиться в одном из двух состояний - заряженном или нейтральном. Анион СОО- обладает основными свойствами (принимает ион Н +), а катион NH 3+ - свойствами кислоты (отдает ион Н +).

Значение pH, при котором аминокислота находится в растворе только в виде цвиттер-иона (суммарно электрически нейтральна), называют изоэлектрической точкой (ИЭТ) аминокислоты. В ИЭТ растворимость аминокислот минимальна, и в электрическом поле постоянного тока аминокислоты остаются неподвижными. В изо- электрическом состоянии аминокислоты обладают повышенной плотностью, высокой точкой плавления (свыше 200 °С). Растворы аминокислот обладают более высокой диэлектрической постоянной, чем вода, причем максимум значения достигается в ИЭТ. Значение pH в изоэлектрической точке (pi) для моноаминокарбо- новых кислот (кислоты, у которых боковые цепи не имеют функциональных групп, способных к ионизации, иными словами, не содержат амино- и карбоксильных групп) можно определить следующим образом: р! = (К а + К а г)/2.

Таблица 3.1

Характеристика аминокислот 1

Наименование					Примечание
			Выступает в роли простейшего связующего звена в цепи белка		Участвует в синтезе креатина, пиррола, в обезвреживании ряда ядовитых веществ
Аминокислоты с углеводородными боковыми цепями
			Служат для гидрофобной стабилизации белка и для формирования центров свя- зывания в ферментах
Изолейцин**			Имеется еще один хиральный центр
Ароматические аминокислоты
Фенилаланин**
Тирозин* (из фенилаланина)			Способен образовывать гидрофобные связи и эффективно связываться с другими плоскими молекулами		Концентрируется в тканях щитовидной железы
Триптофан**			Способен образовывать гидрофобные связи и эффективно связываться с другими плоскими молекулами
Аминокислоты - спирты
			ОН группа имеет очень слабые кислотные свойства
Треонин**

Окончание табл. 3.1

Наименование	Сокращения, принятые в литературе		Краткая характеристика химических свойств боковых цепей	PКо бок. цепей	Примечание
Аминокислоты с кислыми свойствами боковых цепей
Аспарагиновая			При нейтральных pH карбоксильные группы диссоциированы			Играет важную роль в процессах обмена
Глутаминовая
Аминокислоты с основными свойствами боковых цепей
			Гибкая боковая цепь с реакционно- способной аминогруппой на конце
Аргинин**			Гуанидиниевая группа протонирована			Arg богаты ядра клеток, а также белки растущих тканей (эмбриональная ткань, опухоли)
Гистидин**			Основная группа несет положительный заряд и может служить акцептором протона
Амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот
Аспарагин*			Амидная группа не обладает кислотными свойствами, но полярна и может участвовать в образовании водородных связей
Глутамин*						Встречается во всех тканях организма в свободном состоянии

1 Если неизвестно, какая аминокислота стоит в боковой цепи белка - аспарагин или аспарагиновая кислота, ис пользуют обозначение Asx или В. В случае глутамина или глутаминовой кислоты применяется Glx или Z.

Зоны буферного действия у аминокислот очень малы. Значения рКаи рК а2 , pi для аминокислот определяют, как правило, методом потенциометрического титрования. На рис. 3.1 представлена типичная кривая титрования аминокислоты.

Рис.

Значения рК а и рК а2> рК а я, pi для каждой аминокислоты индивидуальны. В табл. 3.2 представлены значения этих параметров для некоторых аминокислот.

Значения pK al , рК а2 , р K aR , pi для некоторых аминокислот

Таблица 3.2

Аминокислота
Аспарагиновая кислота
Глутаминовая кислота
Г истидин
Глутамин
Аспарагин

Из данных, приведенных в табл. 3.2, видно, что буферными свойствами при значениях pH, близких к pH крови и межклеточной жидкости, обладает практически только одна аминокислота - гистидин, так как для нее величина рK aR = 6,04. Это свойство гистидина в организме используется следующим образом: гемоглобин характеризуется высоким содержанием гистидина, что очень важно для создания высокой буферной емкости при pH, близкой к 7, для переноса кислорода и углекислого газа. Зоны буферного действия аминокислот очень малы.

Аминокислоты при значениях pH, отличающихся от значения их pH в ИЭТ (pi), несут суммарный электрический заряд, который в зависимости от pH может быть как положительным, так и отрицательным. При любом значении pH, превышающем значение pi, суммарный заряд молекулы отрицательный, и в электрическом поле она движется в сторону положительного электрода {анода). Соответственно при pH ниже значения pi молекула аминокислоты несет положительный заряд и в электрическом поле движется к катоду. Чем больше значения pH отличаются от значения pi, тем больший суммарный заряд несет молекула и тем выше скорость ее движения к электроду. Данные свойства молекул аминокислот широко используются для их разделения и анализа в смесях, например, методами электрофореза и ионнообменной хроматографии.

Для разделения применяют препаративные методики получения относительно больших количеств чистого материала, который может быть в дальнейшем использован для различных целей.

Для анализа применяют аналитические методики, направленные на контроль качества, определение состава смеси компонентов, определение их заряда и т. п.

1. Неполярные аминокислоты (аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин). Эти аминокислоты гидрофобны. Имеют незаряженный радикал. При сближении в пространстве радикалы этих аминокислот обеспечивают гидрофобное взаимодействие .

2. Полярные, гидрофильные, незаряженные аминокислоты (глицин, треонин, цистеин, тирозин, серин, аспарагин, глутамин). Содержат такие полярные функциональные группы как гидроксильная, сульфгидрильная и амидогруппа. При сближении в пространстве радикалы этих аминокислот образуют водородные связи . Связанные дисульфидной связью два остатка цистеина называют цистином.

3. Кислые аминокислоты (отрицательно заряженные аминокислоты) имеют отрицательный заряд (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) при рН 7,0

4. Основные аминокислоты (положительно заряженные аминокислоты) имеют положительный заряд при рН 7,0.

Радикалы аминокислот 3 и 4 групп участвуют в образовании ионных связей .

Аминокислоты классифицируются на заменимые и незаменимые (эссенциальные).

1. Незаменимые (эссенциальные) аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей. Они необходимы для обеспечения и поддержания роста: аргинин, валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин (шесть аминокислот 1-й группы, одна – второй и три – четвертой).

2. Заменимые аминокислоты. Организм может синтезировать около 10 аминокислот для обеспечения биологических потребностей, поэтому поступление их с пищей не обязательно (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, пролин, серин, тирозин).

Аминокислоты, связанные пептидной связью, образуют полипептидную цепь и каждая аминокислота в ней называется аминокислотный остаток . В полипептиде выделяют N-конец (терминальная альфа-аминогруппа) и С-конец (терминальная альфа-карбоксильная группа). Большинство природных полипептидных цепей, содержащих от 50 до 2000 аминокислотных остатков, называют белками (протеинами). Полипептидные цепи меньшей длины называют олигопептидами или просто пептидами. В некоторых белках полипептидные цепи связываются поперечными дисульфидными связями, образованными окислением двух остатков цистеина. Внеклеточные белки часто содержат дисульфидные связи, а внутриклеточные белки часто утрачивают их. В некоторых белках образуются поперечные связи при взаимодействии радикалов других аминокислотных остатков (коллаген, фибрин).

Полярные (гидрофильные) аминокислоты

Отрицательно заряженные аминокислоты

В некоторых белках содержатся специфические производные аминокислот . В коллагене (белке соединительной ткани) обнаружены оксипролин и оксилизин. Основой структуры гормонов щитовидной железы является дийодтирозин – производное тирозина.

Общим свойством аминокислот является амфотерность (от греч amphoteros - двусторонний). В интервале рН 4,0-9,0 почти все аминокислоты существуют в форме биполяных ионов (цвиттерионов). Значение изоэлектрической точки аминокислоты (ИЭТ, рI) рассчитывается по формуле:

.

рI для моноаминодикарбоновых кислот рассчитывается как полусумма значений рK (таблица 1) a- и w-карбоксильных групп, для диаминомонокарбоновых кислот – как полусумма значений рK a- и w-аминогрупп.

Существуют заменимые аминокислоты, которые могут быть синтезированы в организме человека, и незаменимые, которые в организме не образуются и должны поступать в составе пищи.

Незаменимые аминокислоты : валин, треонин, лейцин, лизин, метионин, триптофан, изолейцин, фенилаланин.

Заменимые аминокислоты: глицин, аланин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, серин, пролин.

Условно заменимые аминокислоты (могут синтезироваться в организме из других аминокислот): аргинин (из цитруллина), цистеин (из серина), тирозин (из фенилаланина), гистидин (при участии глутамина).

Относительное содержание различных аминокислот в белках неодинаково.

Для обнаружения аминокислот в биологических объектах и их количественного определения используют реакцию с нингидрином.

Таблица 1. Константы диссоциации аминокислот

Аминокислота	pK 1	pK 2	pK 3
Алании	2,34	9,69
Аргинин	2,18	9,09	13,2
Аспарагин	2,02	8,80
Аспарагиновая кислота	1,88	3,65	9,60
Валии	2,32	9,62
Гистидин	1,78	5,97	8,97
Глицин	2,34	9,60
Глутамин	2,17	9,13
Глутаминовая кислота	2,19	4,25	9,67
Изолейцин	2,26	9,62
Лейцин	2,36	9,60
Лизин	2,20	8,90	10,28
Метионин	2,28	9,21
Пролин	1,99	10,60
Серии	2,21	9,15
Тирозин	2,20	9,11	10,07
Треонин	2,15	9,12
Триптофан	2,38	9,39
Фенилаланин	1,83	9,13
Цистеин	1,71	8,33	10,78

СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВ

Существуют 4 основных уровня структурной организации белковых молекул.

Первичная структура белка – последовательность расположения остатков аминокислот в полипептидной цепи. Отдельные аминокислоты в белковой молекуле связаны друг с другом пептидными связями , образующимися при взаимодействии a-карбоксильных и a-аминогрупп аминокислот:

.

В настоящее временя расшифрована первичная структура десятков тысяч различных белков. Первым этапом определения первичной структуры белка является установление аминокислотного состава методами гидролиза. Затем определяют химическую природу концевых аминокислот. Следующий этап - определение последовательности аминокислот в полипептидной цепи, для чего применяют частичный избирательный (ферментативный либо химический) гидролиз.

← Вернуться